Основы метаболизма аминокислот в организме

Многообразие форм жизни объясняется разнообразием белковых молекул, которые наделены особыми биологическими функциями. Структуру белка определяет состав аминокислот и последовательность их расположения в пептидных цепях. Состав и последовательность аминокислот в цепи пептида закодированы в ДНК посредством генетического кода.

Связь между ДНК, РНК и белком

Белок, ДНК и РНК – это единая система, которая определяет специфичность организма и передает наследственные признаки. Каждый белок имеет строго определенную последовательность аминокислот в пептидной цепи и конкретную пространственную структуру. Последовательность аминокислот в белковой цепи соответствует первичной структуре. Всего их 4 – первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

В организме свободную аминокислоту активирует фермент. тРНК (транспортная) переносит ее от фермента к иРНК (информационная). иРНК и рРНК (рибосомальная) отвечают за синтез из аминокислот белка со строго заданной ДНК последовательностью. Для каждой аминокислоты в клетке предусмотрены собственные ферменты и тРНК.

ДНК выполняет функцию матрицы, на которой производятся цепи РНК. РНК выступает в качестве матрицы для синтеза белка. ДНК -> РНК -> белок – именно таким образом переносится генетическая информация от последовательности нуклеотидов в ДНК к последовательности аминокислот в белках.

Свойства пептидной связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

  • 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
  • H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
  • Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Свойства пептидной связи

Структуры

Электронное и пространственное строение пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную пространственную структуру: атомы углерода, кислорода и азота находятся в состоянии $р2-гибридизации; у атома азота на р-орбиталь имеется неподеленная пара электронов, которая отделена от 7г-связи одной a-связью; образуется р-я-сопряженная система, приводящая к уменьшению длины связи C-N (0,132 нм). Наличие сопряженной системы является причиной затруднения вращения вокруг связи C-N (энергетический барьер вращения составляет ~ 63-84 кДж/моль). а-Углсродныс атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи C-N, т.е. в более выгодном трапе-положении: боковые радикалы R аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве (рис. 15.1).

Читайте также:  Худеем за неделю мегаслим 30 капсул контроль и снижение веса

Полипептидная цепь имеет однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг к другу плоскостей пептидных групп, соединенных между собой через а-углеродные атомы связями Ca-N и Са-С=0 (или -СО-). Вращение вокруг этих одинарных связей ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков.

Рис. 15.1. Плоскостное расположение пептидной связи -CO-NH и a-атомов углерода аминокислотных остатков: ф, |/ — углы поворота вокруг связей соответственно C-N и С-С

Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом и объясняет свойства пептидных связей:

  • 1. Относительная прочность пептидных связей.
  • 2. Компланарность. Атомы пептидной связи лежат в одной плоскости. Свободное вращение вокруг C-N-связсй ограничено. Электронное строение предопределяет жесткое планарное строение пептидной связи, где четыре атома пептидной связи и два соседних атома углерода в а-положении находятся в одной плоскости. Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две а-связи с двумя а-углеродными атомами, позволяющие свободное вращение по осям С-С и N-C.
  • 3. 7/?бшс-конфигурация заместителей по отношению к плоскости C-N-связи обладает меньшим ван-дер-ваальсовым напряжением, поэтому более термодинамически выгодная. Расстояние между соседними а-углеродными атомами в случае их т/?бшс-конфигурации равно 0,38 нм, а при ^wc-конфигурации — 0,28 нм (ван-дср-ваальсовый радиус углерода 0,15 нм)
  • 4. Практическое отсутствие кислотно-основных свойств: пептидная связь нс обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон при pH от 0 до 14.
  • 5. Формирование диполя с избыточным положительным зарядом на атоме водорода и отрицательным — на атоме кислорода; поэтому пептидная связь в одних условиях достаточно хорошо гидратируется, в других — участвует в образовании водородных связей.

Разрыв белков

Изучая, что такое пептидная связь, обычно учитывают ее прочность. Такие цепочки не разрываются сами по себе при нормальных условиях внутри клетки. То есть при подходящей температуре тела и нейтральной среде.

Читайте также:  Протеин для похудения: Роль белка в поддержании веса

В условиях лаборатории гидролиз белковых пептидных цепочек изучают в запаянных ампулах, внутри которых находится концентрированная соляная кислота, при температуре свыше ста пяти градусов по Цельсию. Полностью белковый гидролиз до состояния свободных аминокислот происходит примерно за 24 часа.

К вопросу от том, что такое пептидная связь внутри живых организмов, то в них разрыв происходит при участии определенных ферментов-протеолитов. Дабы отыскать в растворе пептиды и белки, а также узнать их количество, пользуются положительным результатом веществ, которые содержат в себе две или более пептидные связи, то есть биуретовую реакцию.

Реакции превращения аминокислот

Реакции превращения аминокислот могут быть связаны как с изменением качественного состава, путем присоединения или отщепления определенных атомов, так и с изменением пространственной структуры, что приводит к изменению качеств полученного вещества. Этот процесс называют рацемизацией, что позволяет получить из L-аминокислот D — аминокислоты, которые представлены пространственно-зеркальными молекулами. Примером изменения свойств полученных элементов может служить аминокислота аланин, L-форма которой имеет горький вкус, в то время как D-аланин имеет сладкий.

Реакции и свойства аминокислот зависят от формулы молекул и определяются:

  • аминогруппой (-NH2);
  • карбоксигруппой (-COOH);
  • радикалом (R).

Однако, самым главным биологическим свойством аминокислот является участие в образовании пептидной связи при образовании белковых молекул.

Жизнедеятельность человека тесно сопряжена с процессами анаболизма и катаболизма.

При анаболизме

Анаболизмом называют совокупность биохимических процессов, во время которых происходит формирование и обновление тканей, клеток и различных соединений. Примером реакций анаболизма также может образование новых белков, гормонов, жира и гликогена.

Наиболее важная роль анаболизма в обмене аминокислот – формирование молекул белка. Процессы анаболизма преобладают у детей и молодых людей, что связано с интенсивным развитием организма. Внешне это проявляется увеличением мышечной массы, роста, силы.

Читайте также:  ПИТАНИЕ ДЛЯ РОСТА МЫШЦ,ЧТО ЕСТЬ,ЧТОБЫ НАБРАТЬ МАССУ

При катаболизме

Катаболизмом называют совокупность процессов, в основе которых лежит разрушение соединений. Примером катаболизма может служить процесс окисления, сопровождающийся выбросом энергии, а также множество реакций, в результате которых из одного сложного вещества получается несколько простых.

На катаболизм белкового обмена оказывают влияние глюкокортикоиды (гормоны надпочечников), под влиянием которых происходит распад белков на аминокислоты, в то время как в углеводном обмене преобладают процессы анаболизма, что приводит к образованию гликогена и жиров.

Также, в условиях недостатка энергии, получаемой при распаде жиров или углеводов , белки могут быть затрачены на синтез АТФ. Аминокислоты при распаде выделяют соединения азота, которые в форме аммиака могут оказывать токсической эффект на нервную систему.

В зависимости от продуктов разложения аминокислот, выделяют:

  • глюкогенные (глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин);
  • кетогенные (лейцин, лизин);
  • глюко-кетогенные (изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан).

Глюкогенные

При деградации глюкогенных аминокислот не наблюдается повышения уровня кетоновых тел, в то время как полученные метаболиты (пируват, а-кетоглутарат, сукцинил – КоА, фумарат, оксалоацетат) принимают активное участие в глюконеогенезе.

Кетогенные

Продуктами деградации кетогенных аминокислот являются ацетил-КоА и ацетоацетил-КоА, при которых отмечается повышение уровня кетоновы тел. В дальнейшем происходит их превращение в жировые соединения.

Глюко-кетогенные

При распаде глюко-кетогенных соединений происходит образование в равной степени соединений обоих видов.

Азотистый баланс

Представляет собой соотношение количества азота, которое поступает в организм с пищей и выделяется. Выглядит этот процесс следующим образом.

Баланс азота = Общее потребление — Естественные отправления организма — Пот

Азотистый баланс достигается в том случае, если данное уравнение равно 0. Если результат больше 0, то баланс положительный, если меньше — отрицательный.

Основной источник азота в организме — белок. Следовательно, по азотистому балансу можно судить и о белковом обмене.

В отличие от жира или гликогена белок в теле не сохраняется. Поэтому при отрицательном балансе азота организму приходится разрушать мышечные образования. Это необходимо для обеспечения жизнедеятельности.